Factores y estudio de la cinética enzimática

Cinética de una reacción biológica

La cinética enzimática es la velocidad con la que un enzima cataliza una reacción, es decir, la velocidad de formación y separación del complejo enzima-sustrato (ES) hasta dar lugar a los productos.

Factores que afectan a la cinética enzimática

Concentración de sustrato

Si la concentración de sustrato aumenta, la velocidad de reacción comienza a crecer progresivamente. Sin embargo, llega un punto en el que la velocidad de reacción va frenando hasta alcanzar una velocidad máxima, aunque la concentración de sustrato siga aumentando.

Biología y Geología; Base química de la vida; 2. Bachillerato; Factores y estudio de la cinética enzimática

A.	Velocidad de la reacción
B.	Concentración de sustrato

Esta etapa de velocidad máxima se llama estado estacionario y se debe a que hay tanto sustrato en el medio que todos los enzimas están ocupados formando complejo ES. A partir de aquí, los aumentos en la concentración del sustrato no afectan a la velocidad de reacción.

Acidez y basicidad: pH

Cada enzima tiene un valor de pH en el que su actividad es máxima, reduciéndose o frenando su actividad con otros valores.

Temperatura

La temperatura aumenta la velocidad de las reacciones químicas. Sin embargo, los enzimas se desnaturalizan con las temperaturas elevadas, disminuyendo la velocidad de reacción.

Inhibidores

Los inhibidores son sustancias químicas que disminuyen o impiden la actividad de los enzimas y, por tanto, disminuyen la velocidad de reacción.

Inhibidores competitivos: ocupa el sitio de unión del sustrato, compitiendo con él por la unión.

Curiosidad: se puede revertir esta inhibición aumentando la concentración de sustrato.

Inhibidores no competitivos: se une al enzima por un sitio distinto al centro activo. Impide que el sustrato se una porque produce un cambio en la conformación del enzima.

Biología y Geología; Base química de la vida; 2. Bachillerato; Factores y estudio de la cinética enzimática

A.	Inhibición competitiva
B.	Inhibición no competitiva
1.	Enzima
2.	Centro activo
3.	Sustrato
4.	Inhibidor competitivo
5.	Inhibidor no competitivo
6.	Cambio conformacional

Estudio de la cinética enzimática

Para estudiar la cinética enzimática, Michaelis y Menten crearon una constante conocida como $K_M$ :

$V_0=\cfrac{V_{max}·[S]}{K_M+[S]}$

$V_0$ es la velocidad de la reacción para una concentración de sustrato $[S]$ , y $V_{max}$ es la velocidad máxima que puede alcanzar una reacción.

$K_M$ es la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima de la reacción.

Biología y Geología; Base química de la vida; 2. Bachillerato; Factores y estudio de la cinética enzimática

Si un enzima tiene baja $K_M$ , la reacción será rápida porque necesita menos sustrato para aumentar la velocidad.
Si un enzima tiene alta $K_M$ , la reacción será lenta porque necesita más sustrato para aumentar la velocidad.

Curiosidad: una menor $K_M$ significa una mayor afinidad del enzima por el sustrato.

Regulación de la acción enzimática

Los enzimas suelen estar relacionados de forma secuencial para una mayor regulación: hasta que uno no cumpla su función, el siguiente no podrá funcionar. Por ello, el primer enzima suele estar controlado, ya que, a su vez, controla al resto. Hay varios mecanismos de regulación:

REGULACIÓN DE LA SÍNTESIS	REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
Controla que un enzima se produzca más o menos.	Modificación covalente	Modulación alostérica
	Unión covalente de una molécula al enzima que la activa o inactiva.	Positiva	Negativa
		El enzima aumenta su actividad al unirse el modulador alostérico al sitio alostérico (distinto al centro activo).	El enzima disminuye su actividad al unirse el modulador alostérico al sitio alostérico.
Si se sintetiza menos enzima, se disminuye la velocidad de la reacción.	Fosforilación.	El sustrato puede unirse al sitio alostérico, favoreciendo que más sustrato se una al centro activo.	El producto puede unirse al sitio alostérico y bloquear la función del enzima.